A hullamerevség biokémiája

A hullamerevség makroszkópos megjelenését ismerjük, de ezen jelenség kialakulásában bonyolult biokémiai folyamatok vesznek részt. Ezen kémiai folyamatok eredetét az izmot alkotó egységben, az izomsejtekben kell keresni. A hipoxia és az autolízis eredményeként az izomsejt szarkoplazmatikus retikuluma elveszíti integritását, kalcium ionok áramlanak a kontraktilis egységbe, vagyis a szarkomerbe. A szarkomer fehérje filamentumokból épül fel, amit aktinnak és miozinnak nevezünk. Az ionáramlás miatt az aktinban felszabadulnak a kötőhelyek, ezáltal a két rész molekulái egy kereszt kötéssel össze tudnak kapcsolódni. Ahogy ez a keresztkar visszahúzódik, húzza magával az aktint a miozin felé. Majd a szarkomer fehérjéi egyesülnek (end-to-end), akkor a folyamat azt eredményezi, hogy az izom hossza rövidebb lesz, valamint rigid is lesz. Élő szervezeteben az ATP transzport folyamatosan pumpálja a kalcium iont a szarkoplazmatikus retikulumba, ami az izom relaxációjához kell. Halott organizmusban azonban nincs ATP termelés, melynek eredményeként a kontraktilis fehérjék nem tudnak relaxált állapotba kerülni, így kontrakcióban maradnak. A rigiditás struktúrális elváltozásokat is eredményez a miofibrillumokban. A hullamerevség oldódásának biokémiai oka pedig az, hogy kontrakcióra képes fehérjék elválnak a szarkomer végéről. Ezt a folyamatot a proteolízis indítja el, mely a halál után kb.: 24 órával indul meg. Az izomsejtekben található egy proteolitikus enzim, melyet katepszinnek neveznek. Ez a promótere annak a folyamatnak, ami felbontja az aktin és a szarkomer közötti junkciót. A folyamat sebességében nagy szerepe van a hőmérsékletnek, valamint a test kémhatásának, mely a halál után rohamosan csökkenni kezd. Magas hőmérsékleten gyorsabb, alacsony hőmérsékleten lassabb a folyamat.